Bachelorarbeit aus dem Jahr 2007 im Fachbereich Chemie - Biochemie, Note: 1.0, Universitt zu Lbeck (Molekulare Medizin), Veranstaltung: Bachelorarbeit, Sprache: Deutsch, Abstract: Zellpenetrierende Peptide (CPPs) stellen ein innovatives Konzept zur Transfektion von Oligonukleotiden in Sugerzellen dar. Die amphipatischen Peptide der sogenannten MPG-Familie bestehen aus einer hydrophoben und einer positiv geladenen Domne und komplexieren Oligonukleotide spontan ber nicht-kovalente Bindungen. Durch den Austausch der hydrophoben Domne gegen andere hydrophobe, virale Fusionssequenzen, wurden im Vorfeld dieser Arbeit weitere CPPs entwickelt, die ebenfalls Komplexe mit Oligonukleotiden ueber nicht-kovalente Bindungen bilden. Um die biologische Anwendung der CPPs verbessern zu knnen, ist zunchst ein fundiertes biophysikalisches Verstndnis der Komplexeigenschaften notwendig. Deshalb lag der Fokus dieser Arbeit in der transientenkinetischen Analyse der Peptid/Oligonukleotid-Komplexbildung. Mittels Stopped-Flow Experimenten konnte gezeigt werden, dass die Komplexbildung in mindestens drei Schritten abluft, dass elektrostatische sowie hydrophobe Wechselwirkungen daran beteiligt sind, und dass die Dissoziationskonstanten von Initialkomplexen im nanomolaren Bereich liegen. Durch zeitabhngige DLS Messungen konnte die Hypothese besttigt werden, dass die hydrophobe Peptiddomaene fr die Ausbildung von hochmolekularen Sekundr- und Tertiaerkomplexen verantwortlich ist. Weiterhin lieferten die im DLS ermittelten Komplexradien zustzlich Hinweise auf die postulierte endosomale Komplexaufnahme. Da die Komplexstabilitt einen wichtigen Parameter der Transfektionseffzienz darstellt, wurde diese ber Heparin induzierte Komplexdissoziationsexperimente sowie electrophoretic mobility shift assay (EMSA) untersucht. Die Ergebnisse zeigten, dass die hydrophobe Domne essentiell fr die Ausbildung stabiler Komplexe ist und dass die Transfektionseffzienz mit der Komplexstabilitt