Zahlreiche biologische Funktionen einer Zelle hängen von direkten Wechselwirkungen von Membranproteinen ab. Die molekularen Details dieser Wechselwirkungen sind aufgrund der anspruchsvollen Handhabung der hydrophoben Proteine oftmals unbekannt. Die genaue Kenntnis der grundlegenden Mechanismen wie Proteine innerhalb der hydrophoben Umgebung der Membran einander erkennen und miteinander interagieren ist entscheidend um zukünftig Membranproteine durch Einsatz speziell entwickelter Effektormoleküle gezielt manipulieren zu können. Die Aktivierung des Blutplättchen-Wachstumsfaktor Rezeptor ß durch das virale Onkoprotein E5 aus dem Rinder-Papillomavirus Typ I ist ein ideales Modellsystem um Protein-Protein-Wechselwirkungen in Membranen eingehend zu untersuchen. Diese Arbeit stellt den ersten Schritt einer detaillierten strukturbiologischen Charakterisierung des E5-Proteins, welches eines der kleinsten bekannten Onkoproteine ist, dar. Hierbei wurde die Sekundärstruktur des E5-Proteins, dessen Orientierung in der Membran sowie die Fähigkeit zur Dimerbildung eingehend mittels Kernspinmagnetresonanz- und Circulardichroismus-Spektroskopie untersucht.