Das Serumglykoprotein Alpha 1-Antitrypsin (A1AT) hat durch seine inhibitorische Aktivitat gegenuber der Neutrophilen Elastase eine besondere physiologische Bedeutung in der Lunge. Bei der A1AT-Mangel-Erkrankung kommt es bei Patienten zu einer gesundheitsgefahrdenden niedrigen Konzentration des Serinprotease-Inhibitors und einer erhohten Gefahr, an einem Lungenemphysem zu erkranken. Zurzeit werden Patienten mit A1AT behandelt, welches aus humanem Plasma isoliert wird. Neben der Gefahr einer Infektion mussen Patienten aufgrund der schnellen Degradation von A1AT wochentlich behandelt werden, um ein schutzendes Level an A1AT im Serum aufrecht zu erhalten. Eine bedeutende postranslationale Modifikation fur die Serumhalblebenszeit wird in der Glykosylierung von Serumglykoproteinen gesehen, da Asialoglykoproteine vom Asialoglykoproteinrezeptor in der Leber erkannt und aus der Zirkulation entfernt werden. In dieser Arbeit wurde der Einfluss von zusatzlichen N-Glykosylierungsmotiven, nicht naturlichen Monosacchariden und verschiedenen Expressionssystemen auf die Serumhalblebenszeit und Bioaktivitat von A1AT untersucht und eine Verbesserung der Serumhalblebenszeit von A1AT bestatigt."