Enzymologie: Eine Darstellung für Chemiker, Biologen und Medi?iner

1. Einleitung.- Quellenwerke; die enzymologische Literatur.- 2. Historischer Überblick über die Entwicklung der Enzymologie.- I. Frühzeit.- II. 1835 bis 1897.- III. 1897 bis 1926.- IV. Die letzten drei Jahrzehnte in der Enzymforschung.- 3. Die eigentliche Chemie der Enzyme. Die Enzyme als Eiweißstoffe.- I. Einteilung der Proteine.- II. Die analytische Bestimmung der Eiweißkörper.- III. Bausteine und Aufbau-prinzip der Proteine.- IV. Molekulargewicht der Proteine.- V. Die elektrochemischen Eigenschaften der Proteine; der isoelektrische Punkt.- VI. Denaturierung der Eiweißkörper.- 4. Die Isolierung, Konzentrierung und Reinigung von Enzymen.- I. Herstellung von Enzym-lösungen.- II. Konzentrierung und Reinigung der Enzym-lösungen.- III. Kristallisation der Enzyme.- IV. Die Bestimmung der Einheitlichkeit einer Enzym-präparation.- 5. Coenzyme und enzymatische Komplemente.- 6. Anorganische Komplemente.- 7. Die Enzyme als Katalysatoren; die Kinetik der Enzymwirkungen.- A. Allgemeines über Katalyse.- I. Definition des Katalyse-begriffs.- II. Die Erscheinungsformen der Katalyse.- III. Enzymatische und nicht-enzymatische Katalyse.- IV. Das Wesen der Katalyse; die Zwischenstoff-theorie.- V. Allgemeine Kinetik der Katalyse.- B. Die Kinetik enzymatischer katalysierter Reaktionen.- I. Der Einfluß der Enzym- und Substrat-konzentration auf Enzymreaktionen.- II. Der Einfluß der Temperatur auf Enzymreaktionen.- III. Einfluß der Wasserstoffionen-konzentration auf die Enzym-wirksamkeit.- IV. Andere Milieu-bedingungen, welche die Enzymaktivität beeinflussen.- 8. Die analytische Verfolgung enzymatischer Reaktionen.- I. Allgemeines.- II. Die manometrische Methode.- III. Die Thunberg-Methode.- IV. Absorptions-spektrophotometrie.- V. Pharmakologische Methoden.- VI. Die Methoden der „enzymatischen Histochemie“.- VII. Methoden zur Lokalisierung der Enzyme in der Zelle.- VIII. Einheiten der Enzymwirkung. Die numerische Festlegung der Enzymkonzentration.- IX. Die Anwendung von Enzymen zur Analyse.- 9. Die Spezifität der Enzyme.- 10. Die Einteilung der Enzyme.- 11. Die Nomenklatur der Enzyme.- 12. Vorkommen und Konzentration der Enzyme im biologischen Material.- I. Der Enzym-gehalt der Zellen.- II. Einfluß verschiedener Faktoren auf die Enzym-konzentration.- 13. Enzym-bildung und Enzym-abbau.- I. Grundbausteine der Enzym-synthese.- II. Der Ort der Enzym-bildung in der Zelle.- III. Enzym-synthese in vitro.- IV. Umsatz-geschwindigkeit der Enzyme; der Umfang der Enzym-produktion.- V. Der Abbau der Enzyme.- 14. Faktoren, die für die Bildung der individuellen fermentativen Ausrüstung der Organismen verantwortlich sind.- 15. Die Ausbildung der tatsächlichen fermentativen Ausrüstung der Einzelzellen; die induzierte Fermentbildung.- 16. Effektoren der Enzymwirkung.- A. Aktivatoren der Enzyme.- B. Inhibitoren der Enzyme.- I. Kinetische Betrachtung der Enzym-hemmung.- II. Vorgeschlagene Modifikationen der klassischen kinetischen Behandlung der Enzym-hemmung.- III. Einige Beispiele für Inhibitor-wirkungen; verschiedene Hemmungstypen.- a) Hemmung durch Reaktionsprodukte.- b) Hemmung durch Struktur-analoge der Substrate.- c) Hemmung durch Reaktion mit Sulfhydryl-gruppen.- d) Hemmung durch Bindung des anorganischen Komplements.- e) Hemmung durch Reaktion mit den Metall-bestandteilen der prosthetischen Gruppe.- f) Hemmung durch Reaktion mit dem Coenzym.- g) Hemmung durch Reaktion mit dem Substrat.- IV. Die Aufklärung der Natur der aktiven Gruppierung durch Inhibitor-versuche.- V. Natürliche Hemmkörper der Enzyme.- VI. Die Enzyme als Antigene; Hemmung durch Antikörper.- VII. Die biologische Bedeutung der Effektoren-wirkung.- 17. Thermodynamische Betrachtungen.- I. Reversibilität der Enzymwirkungen.- II. Biosynthese energiereicher Verbindungen.- III. Energiereiche Phosphat-bindung.- IV. Andere Typen energiereicher Bindungen von biologischer Bedeutung.- V. Die Entstehung energiereicher Bindungen.- VI. Die zentrale Stellung des Adenylsäure-systems; die Phosphagene.- VII. Die Verwertung der Bindungsenergie.- 18. Carbonsäure-esterasen.- A. Gruppen-spezifische Carbonsäure-esterasen (Esterasen im engeren Sinne und Lipasen).- I. Gruppen-spezifische Carbonsäure-esterasen animalischen Ursprungs.- a) Esterasen im engeren Sinne.- b) Lipasen.- II. Gruppen-spezifische Carbonsäure-esterasen pflanzlichen und mikrobiellen Ursprungs.- B. Spezifische Carbonsäure-esterasen.- I. Cholinesterasen.- II. Andere Azolesterasen.- a) Atropin-esterasen.- b) Cocain-esterasen.- c) Tropacocain-esterasen.- d) Procain-esterasen.- e) Dolantin-esterasen.- f) Fermente, welche Acetyl-derivate des Morphins hydrolysieren.- III. Phospholipasen.- IV. Cholesterin-esterasen.- V. Tannasen.- VI. Chlorophyllasen.- VII. Pectin-esterasen.- VIII. Esterase-wirkungen proteolytischer Fermente.- IX. Cerase.- 19. Esterasen, welche Ester anorganischer Säuren hydrolysieren.- A. Schwefelsäure-esterasen (Sulfatasen).- B. Phosphoesterasen.- I. Allgemeines.- II. Die isodynamen (gruppen-spezifischen) Phosphomonoesterasen.- a) Phosphomonoesterasen des Typus I.- b) Phosphomonoesterasen des Typus II.- c) Phosphomonoesterasen des Typus III.- d) Phosphomonoesterasen des Typus IV.- III. Phosphomonoesterasen mit engerem Spezifitäts-bereich.- a) Hexosediphosphatasen.- b) Spezifische Nucleotidasen.- c) Phytasen.- d) Acylphosphatasen.- e) Glucose-6-phosphatasen.- f) Phosphomonoesterasen fraglicher individueller Spezifität.- IV. Phosphodiesterasen.- C. Nucleasen.- I. Ribonucleasen.- II. Desoxyribonucleasen.- 20. Glykosidasen. I. Oligosaccharidasen.- A. Spezifität und Klassifikation der Glykosidasen.- B. Die einzelnen Oligosaccharidasen.- I. Gruppen-spezifische ?-Glucosidasen (Maltase).- II. Saccharose-?-glucosidasen.- III. Trehalasen.- IV. ?-Glucosaminidasen.- V. Gruppen-spezifische ?-Glucosidasen (Cellobiase, Gentiobiase).- VI. ?-Glucosidasen mit strengerer Spezifität.- VII. Gruppen-spezifische ?-Glucuronidasen.- VIII. ?-Glucosaminidasen.- IX. ?-Galactosidasen.- X. ?-Galactosidasen (Lactase).- XI. ?-Mannosidasen.- XII. ?-Mannosidasen.- XIII. Rhamnosidase.- XIV. ?-h-Fructosidasen (Invertase, Saccharase).- XV. Oligomucasen.- 21. Glykosidasen. II. Polysaccharidasen.- I. Amylasen.- II. 1,6-Amylasen.- III. Dextranasen.- IV. Cellulasen.- V. Lichenasen.- VI. Inulinasen.- VII. Cytasen.- VIII. Pectin-polygalacturonidasen.- IX. Mucopolysacharidasen.- a) Chitinase und Chitodextrinase.- b) Lysozyme.- c) Hyaluronidasen (Poly-?-glucosaminidasen ?).- d) Sulfomucasen.- e) Heparinase.- 22. Amidasen.- A. Aminasen (Nuclein-aminasen).- I. Adenin-aminasen (Adenase).- II. Adenosin-aminasen.- III. AMP-Aminasen (Adenylat-aminase).- IV. Guanin-aminasen (Guanase).- V. Guanosin-aminasen.- VI. Guanylat-aminase.- VII. Cytosin-aminasen.- VIII. Cytidin-aminasen.- B. Cycloamidasen.- I. Histidase-systeme (Histidase).- II. Urocaninasen.- III. Penicillinasen.- IV. Hydantoinasen.- V. Barbiturasen.- C. Acylamidasen.- I. Gruppen-spezifische Amidasen.- II. Asparaginasen.- III. Glutaminasen.- IV. Ureasen.- V. Allantoinasen.- VI. Allantoicasen.- VII. Acylasen.- VIII. Hippuricasen.- IX. Formylkynureninasen.- D. Amidinasen.- I. Arginin-amidinasen (Arginase).- II. Kreatinase.- III. Glycocyaminase.- IV. Kreatininasen.- V. Arginin-dihydrolase-systeme.- VI. Guanidin-iminasen.- E. Nucleosid-hydrolasen.- 23. Peptidasen (proteolytische Fermente).- A. Allgemeines.- I. Vorkommen.- II. Spezifität und Einteilung.- III. Die Bestimmung der proteolytischen Wirkung der Peptidasen.- IV. Peptidase-wirkung und Denaturierung.- V. Die Funktionen der Peptidasen. Nehmen die Peptidasen an der Biosynthese der Eiweißstoffe teil?.- B. Exopeptidasen.- I. Glycylglycin-dipeptidasen.- II. Glycyl-L-leucin-dipeptidasen.- III. l-Cysteinyl-glycin-dipeptidasen.- IV. l-Alanyl-glycin-dipeptidase und Glycyl-l-alanin-dipeptidase.- V. Glycyl-l-prölin-dipeptidasen (Prolidase).- VI. l-Prolyl-glycin-dipeptidasen (Prolinasen).- VII. l-Leucin-aminopeptidasen.- VIII. Aminotripeptidasen.- IX. Polypeptidase aus Hefe.- X. Glutathionasen.- XI. Carboxypeptidasen.- XII. Folsäure-conjugasen (?-Glutamyl-carboxypeptidasen).- XIII. Dehydropeptidasen.- XIV. Carnosinasen.- XV. d-Peptidasen.- XVI. Bakterielle Exopeptidasen.- C. Endopeptidasen.- I. Pepsine und Homopepsine.- II. Rennin (Labferment, Chymosin).- III. Trypsine und Homotrypsine.- IV. Chymotrypsine und Homochymotrypsine.- V. Elastase.- VI. Kathepsine.- VII. Renin.- VIII. Plasmin (Fibrinolysin).- IX. Papain und andere pflanzliche Endopeptidasen.- X. Hefe-endopeptidase (Hefe-proteinase).- XI. Proteinase von Aspergillus oryzae.- XII. Bakterielle Endopeptidasen.- XIII. Abwehrfermente.- 24. Enzyme, die an der Blutgerinnung beteiligt sind.- I. Die Vorphase.- II. Die erste Phase.- III. Die zweite Phase.- IV. Die Retraktion.- V. Die Fibrinolyse.- 25. Polyphosphatasen.- I. „Anorganische“ Polyphosphatasen.- a) Pyrophosphatasen des Typus I.- b) Pyrophosphatasen des Typus II.- c) Pyrophosphatasen des Typus III.- d) Triphosphatase.- II. Fermente des hydrolytischen Adenosinpolyphosphat-abbaus.- a) ATP-monophosphatasen (ATPasen).- b) ATP-diphosphatasen (Apyrasen).- c) ATP-pyrophosphatasen.- III. Nucleotid-pyrophosphatasen.- IV. Metaphosphatasen.- 26. Kleinere Gruppen der Hydrolasen.- A. Phosphoamidasen.- B. Halogenasen.- I. „Aliphatische Halogenasen“ (Halogenase von Heppel und Porterfield).- II. Jodtyrosin-dejodasen.- III. Diisopropylfluorphosphat-halogenasen (Diisopropylfluorphosphat-esterase).- C. C-S-Hydrolasen.- I. Thioätherasen (Das Homocystein ? Serin-trans-sulfurase-system).- II. Thioesterasen der Glyoxalase-systeme (Faktor von Hopkins und Morgan).- III. Succinyl-Coenzym A-acylasen.- IV. Acetyl-Coenzym A-acylasen.- V. ?-Thioglucosidase.- D. C-C-Hydrolasen.- I. 4-Fumarylacetoacetat-hydrolasen.- II. l-Kynureninasen.- III. Tryptophanasen.- 27. Transmethylasen und verwandte Enzyme.- I. Allgemeines.- II. Die biologische Bedeutung der Transmethylierungs-reaktionen.- III. Besprechung der einzelnen eindeutig charakterisierten Transmethylasetypen.- a) Betain ? Homocystein-transmethylasen.- b) Dimethylthetin ? Homocystein-transmethylasen.- c) Methylphosphat? Guanidinacetat-transmethylase.- IV. Transmethylierende Enzymsysteme.- V. Der Stoffwechsel von Ameisensäure und Formaldehyd; die Biosynthese von „labilen“ Methyl-gruppen aus C1-Körpern.- 28. Transacylasen und verwandte Enzyme.- I. Allgemeines.- II. „Coenzym A“ (CoA).- a) Vorkommen von CoA.- b) Pantothensäure und Pantothensäure-conjugate als Vitamine und Wuchsstoffe.- c) Darstellung von CoA und Acetyl-CoA.- d) Die analytische Bestimmung von CoA.- e) Biosynthese von CoA.- f) Der biologische Abbau von CoA.- g) Die Wirkungsweise von CoA.- III. Acetylphosphat ? CoA-transacetylasen (Phosphotransacetylase).- IV. Pyruvat ? CoA-transacetylasen (Formotransacetylase).- V. Acetyl-CoA ? Cholin-transacetylasen (Cholinacetylase).- VI. Kondensierende Acetyl-CoA ? Oxalacetat-transacetylasen („condensing enzyme“).- VII. Acetyl-CoA ? d-Glucosamin-transacetylase.- VIII. Acetyl-CoA ? Arylamin-transacetylasen.- IX. Acetyl-CoA ? aliphatische Amin-transacetylase.- X. Benzoyl-CoA ? Glykokoll-transbenzoylase (Hippursäure synthetisierendes Enzym).- XI. ?-Ketoacyl-CoA ? CoA-transacylasen (?-Ketothiolase, Acetoacetat-konden-sierendes Enzym).- XII. Stearyl-CoA ? l-?-Glycerophosphat-transstearylase.- XIII. Acyl-aktivierende Enzyme.- 29. Transglykosylasen.- I. Allgemeines.- II. Glucose-i-phosphat ? Amylose-transglucosidasen (Phosphorylasen).- III. Saccharose ? Orthophosphat-transglucosidase (Saccharose-phosphorylase, „sucrose phosphorylase“).- IV. Maltose ? Orthophosphat-transglucosidase (Maltose-phosphorylase).- V. UDP-Glucose ? Fructose-transglucosidasen (Saccharose-bildende Fermente aus Pflanzen).- VI. UDP-Glucose ? Glucose-6-phosphat-transglucosidasen (Trehalosephosphat-bildendes Enzym).- VII. UDP-Giucuronat ? Phenol-transglucuronidasen (?).- VIII. Ribose-i-phosphat ? Purin-transribosidasen (Purinnucleosid-phosphorylase).- IX. Ribose-i-phosphat ? Pyrimidin-transribosidasen (Pyrimidinnucleosid- phosphorylase).- X. Ribose-i,5-diphosphat ? Adenin-transphosphoribosidase (Nucleotid-phosphorylase).- XI. Purin-desoxyribosid ? Pyrimidin-transdesoxyribosidase (Trans-N-glykosidase).- XII. Saccharose ? Dextran-transglucosidase (Dextran-saccharase).- XIII. Saccharose ? Lävan-transfructosidase (Lävan-sacchavase).- XIV. Saccharose ? Inulin-transfructosidase (Inulo-saccharase).- XV. Saccharose ? Amylose-transglucosidase (Amylo-saccharase).- XVI. Maltose ? Amylose-transglucosidase (Amylo-maltase).- XVII. Dextrin ? Dextran-transglucosidase (Dextran-dextrinase).- XVIII. Faktoren, welche für das Zustandekommen der Kettenverzweigung in Stärke und Glykogen verantwortlich sind („branching factor“, „Q-Enzyme“).- XIX. „Bacillus macerans-Amylase“.- 30. Transaminasen.- I. Allgemeines.- a) Pyridoxal-5’-phosphat als Coenzym der Transaminierungen.- b) Bestimmung der Transaminase-aktivität.- c) Die biologische Bedeutung der Transaminierungs-reaktionen.- II. l-Alanin ? Ketoglutarat-transaminasen.- III. l-Aspartat ? Ketoglutarat-transaminasen.- IV. l-Aspartat ? Pyruvat-transaminasen.- V. l-Cysteinat ? ?-Ketoglutarat-transaminasen.- VI. l-Cysteinsulfinat ? ?-Ketoglutarat-transaminasen (Teilenzym des l-Cysteinsulfinat-desulfinase-Systems).- VII. l-Tyrosin ? ?-Ketoglutarat-transaminasen.- VIII. l-Phenylalanin ? ?-Ketoglutarat-transaminasen.- IX. l-Leucin ? ?-Ketoglutarat-transaminasen.- X. l-Isoleucin ? ?-Ketoglutarat-transaminasen.- XI. l-Ornithin ? ?-Ketoglutarat-transaminasen.- XII. ?-Aminobutyrat ? ?-Ketoglutarat-transaminasen.- XIII. l-Kynurenin ? ?-Ketoglutarat-transaminasen.- XIV. Asparagin ? ?-Ketosäure-transamidasen.- XV. Glutamin ? ?-Ketosäure-transamidasen.- XVI. Weitere spezifische Transaminasen.- XVII. Enzymsysteme, welche an der Arginin-synthese aus Ornithin beteiligt sind.- a) Das für die Citrullin-bildung aus Ornithin verantwortliche System.- b) Aspartat ? Citrullin-transiminase-system.- 31. Transphosphatasen.- I. Allgemeines.- a) Anorganische Komplemente bei Transphosphatasen.- b) ph-Änderungen bei Transphosphorylierungen.- II. Das „Adenylsäure-system“.- a) Vorkommen des „Adenylsäure-systems“.- b) Darstellung von ATP, ADP und AMP.- c) Analytische Bestimmung.- d) Funktionen des „Adenylsäure-systems“.- III. 1,3-Diphosphoglycerat ? ADP-transphosphatasen (l-Phosphoglyceratkinase).- IV. Acetylphosphat ? ADP-transphosphatasen (A cetyl-kinase).- V. ATP ? Aspartat-transphosphatasen.- VI. Phosphoenolpyruvat ? ADP-transphosphatasen (Pyruvat-kinase).- VII. ADP ? ADP-transphosphatasen (Myokinase, Adenylat-kinase).- VIII. ATP ? Kreatin-transphosphatasen (Kreatin-kinase, „Lohmanns Enzym“).- IX. ATP ? Arginin-transphosphatasen (Arginin-kinase).- X. Metaphosphat ? ADP-transphosphatase.- XI. ATP ? Nucleinsäure-transphosphatasen.- XII. ATP ? Cholin-transphosphatasen (Cholin-kinase).- XIII. ATP ? Hexose-transphosphatasen (Hexokinase).- XIV. ATP ? Glucose-transphosphatasen (Glucokinase).- XV. ATP ? Fructose-transphosphatasen (Fructokinase).- XVI. ATP ? Glycerinaldehyd-transphosphatasen (Triose-kinase).- XVII. ATP ? Fructose-6-phosphat-transphosphatasen (Phosphohexokinase, Phosphofructokinase).- XVIII. ATP ? Glucose-1-phosphat-transphosphatasen (Phosphoglucokinase).- XIX. ATP ? Gluconat-transphosphatasen (Gluconokinase).- XX. ATP ? d-Ribose-transphosphatasen (Ribokinase).- XXI. ATP ? d-Arabinose-transphosphatase (Arabinokinase).- XXII. ATP ? d-Xylose-transphosphatase (Xylokinase).- XXIII. ATP ? Galactose-transphosphatasen (Galactokinase).- XXIV. ATP ? Ribose-5-phosphat-transphosphatasen (5-Phosphoribokinase).- XXV. ATP ? Riboflavin-transphosphatase (Flavokinase).- XXVI. ATP ? Adenosin-transphosphatasen (Adenosin-kinase).- XXVII. ATP ? Nucleosiddiphosphat-transphosphatasen (Nucleosid-diphosphokinase).- XXVIII. ATP ? Thiamin-transphosphatasen (Thiaminokinase).- XXIX. ATP ? DPN-transphosphatasen.- XXX. ATP ? Pyridoxal-transphosphatasen.- 32. Kleinere Gruppen der Transferasen.- I. ATP ? Nicotinamid-mononucleotid-transadenylasen.- II. ATP ? FMN-transadenylasen.- III. UTP ? Glucose-i-phosphat-transuridylasen (UDP-Glucose-pyrophosphorylase).- IV. UTP ? Galactose-i-phosphat-transuridylase (UDP-Galactose-pyrophosphorylase).- V. UDP-Glucose ? Galactose-i-phosphat-transuridylase.- VI. CoA-Transferasen.- VII. Glykolaldehyd-transferasen (Transketolase).- VIII. Thiosulfat? Cyanid-transsulfurasen (Rhodanese).- IX. „Thiaminasen“ (Thiamin ? Taurin-pyrimidin-transferasen?).- X. Transglutaminasen und Transaspartasen (Glutamo-transferasen und Asparto-transferasen).- 33. Enzyme und die biologische Oxydation.- I. Allgemeines über Oxydation und Reduktion.- II. Zum Mechanismus der biologischen Oxydation; die daran beteiligten Fermente.- 34. Anaerobe Transhydrogenasen mit bekannter Substratspezifität (Pyridinnucleotid-spezifische Transhydrogenasen).- A. Allgemeines; die Pyridinnucleotide (PN).- a) Chemie der Pyridinnucleotide.- b) Der analytische Nachweis der Pyridinnucleotide.- c) Darstellung der Pyridinnucleotide.- d) Die Verteilung der Pyridinnucleotide in biologischen Materialien.- e) Nicotinamid und Pyridinnucleotide als Vitamine und Wuchsstoffe.- f) Biosynthese der Pyridinnucleotide.- g) Biologischer Abbau der Pyridinnucleotide.- h) „Coenzym III“.- i) Die biologischen Funktionen der Pyridinnucleotide als Wasserstoff- und Elektronen-akzeptoren und -donatoren.- B. Die einzelnen Fermenttypen dieser Klasse.- I. DPN • H2 ? Phosphodioxyaceton-transhydrogenasen (?-Glycero- phosphat-dehydrase).- II. Glycerin ? DPN-transhydrogenasen (Glycerin-dehydrase).- III. Glucose ? DPN-transhydrogenasen (Glucose-dehydrase).- IV. DPN • H2 ? Pyruvat-transhydrogenasen (Milchsäure-dehydrase).- V. Phosphorylierende d-3-Phosphoglycerinaldehyd ? DPN-transhydrogenasen (Phosphotriose-dehydrase, 3-Phosphoglycerinaldehyd-dehydrase).- VI. DPN • H2 ? Aldehyd-transhydrogenasen (Alkohol-dehydrase, Aldehydreductase).- VII. Aldehyd ? DPN-transhydrogenasen (DPN-spezifische Aldehyd-de- hydrase).- VIII. Aldehyd ? TPN-transhydrogenase (TPN-spezifische Aldehyd-de- hydrase).- IX. CoA acetylierende Aldehyd ? DPN-transhydrogenase.- X. DPN • H2 ? Orotat-transhydrogenase (Dihydro-orotsäure-dehydrase).- XI. l-Phenylalanin ? DPN-transhydrogenasen (l-Phenylalanin-dehydrase).- XII. Betainaldehyd ? DPN-transhydrogenasen (Betainaldehyd-dehydrase).- XIII. l-?-Oxybutyrat ? DPN-transhydrogenasen (l-ß-Oxybuttersäure-dehydrase).- XIV. DPN • H2 ? ?-Ketoacyl-CoA-transhydrogenasen (ß-Ketoreductase).- XV. l-Malat ? DPN-transhydrogenasen (Äpfelsäure-dehydrase).- XVI. Formiat ? DPN-transhydrogenasen (Ameisensäure-dehydrase).- XVII. Sorbit ? DPN-transhydrogenasen (Sorbit-dehydrase).- XVIII. Dihydro-?-lipoinsäure ? DPN-transhydrogenase (Lipoinsäure-dehydrase).- XIX. DPN • H2 ? Cystin-transhydrogenasen (Cystin-reductase).- XX. DPN • H2 ? Nitroaryl-transhydrogenasen (Nitro-reductase).- XXI. TPN • H2 ? DPN-transhydrogenasen (Pyridinnucleotid-transhydrogenase).- XXII. Glucose-6-phosphat ? TPN-transhydrogenasen („Zwischenferment“, Glucose-6-phosphat-dehydrase).- XXIII. l-Glutamat ? PN-transhydrogenasen (Glutaminsäure-dehydrase).- XXIV. TPN • H2 ? ?-Aspartylphosphat-transhydrogenase.- XXV. TPN • H2 ? Glutathion-transhydrogenasen (Glutathion-reductase).- XXVI. TPN • H2 ? 4-Dimethylaminoazobenzol-transhydrogenase.- XXVII. PN • H2 ? Glyoxalat-transhydrogenasen (Glyoxylsäure-reductase).- XXVIII. Benzaldehyd ? PN-transhydrogenasen (Benzaldehyd-dehydrase).- XXIX. DPN • H2? Nitrat-transhydrogenasen und DPN • H2? Nitrit-trans- hydrogenasen (Nitrat-reductasen und Nitrit-reductasen).- XXX. Testosteron ? DPN-transhydrogenase.- XXXI. ?-Östradiol ? DPN-transhydrogenase.- XXXII. Höhere Fettsäure ? DPN-transhydrogenasen (Fettsäure-dehydrase).- XXXIII. l-Cystinsulfinat ? „Coenzym III“-transhydrogenase.- 35. Anaerobe Transhydrogenasen mit nur teilweise bekannter Substratspezifität.- I. Succinat-dehydrogenasen (Bernsteinsäure-dehydrase).- II. l-Lactat-dehydrogenase (Milchsäure-dehydrase aus Hefe).- III. l-?-Glycerophosphat-dehydrogenasen (?-Glycerophosphat-dehydrase).- IV. Aldehyd-dehydrogenase (Aldehyd-dehydrase) aus Kartoffeln.- V. Formiat-dehydrogenase (Ameisensäure-dehydrase).- VI. Oxalat-dehydrogenasen.- VII Cholin-dehydrogenasen (Cholin-oxydase, Cholin-dehydrase).- VIII. l-?-Oxyglutarat-dehydrogenasen.- IX. Thiamin-dehydrogenase (Thiamin ? Adrenalinchinon-transhydrogenase).- X. ?,?-Ungesättigte-Acyl-CoA-reductasen (Äthylen-reductase, Acyl-CoA-dehydrase).- XI. Fumarat-reductase (Fumar-hydrase).- XII. Ungesättigte Fettsäure-reductase (Saturase).- XIII. Methämoglobin-reductasen.- XIV. l-Dehydroascorbinat-reductasen.- 36. Aerobe Transhydrogenasen.- I. Die Flavinnucleotide.- a) Allgemeines.- b) Die Darstellung der Flavinnucleotide.- c) Die analytische Erfassung der Flavinnucleotide.- d) Wirkungsweise der Flavinnucleotide.- e) Biosynthese der Flavinnucleotide.- f) Der biologische Abbau der Flavinnucleotide.- g) Die Funktion der Flavinnucleotide als prosthetische Gruppen wasserstoff-übertragender Fermente.- II TPN • H2 ? O2-transhydrogenase („Altes gelbes Ferment“).- III. ?-Glucose ? O2-transhydrogenasen (Glucose-oxydase, Glucose-dehydrase, „Notatin“).- IV. Gruppen-spezifische D-Aminosäure ? O2-transhydrogenasen (d-Aminosäure-oxydase).- V. Gruppen-spezifische l-Aminosäure ? O2-transhydrogenasen (l-Aminosäure-oxydase).- VI. d-Aspartat ? O2-transhydrogenasen (d-Aspartat-oxydase).- VII. Glykokoll ? O2-transhydrogenasen (Glycin-oxydase).- VIII. l-Prolin ? O2-transhydrogenasen (Prolin-oxydase).- IX. Monomethyl-l-Aminosäure ? O2-transhydrogenase.- X. Gruppen-spezifische Monoamin ? O2-transhydrogenasen (Monoaminoxydase).- XI. Gruppen-spezifische Diamin ? O2-transhydrogenasen (Diamin-oxydase).- XII. Xanthin und Aldehyd ? O2-transhydrogenasen (Xanthin-oxydase).- XIII. Aldehyd ? O2-transhydrogenasen (Aldehyd-oxydase).- XIV. Uricat ? O2-transhydrogenasen (Uricase).- XV. Glykolat ? O2-transhydrogenase (Glykolsäure-oxydase).- XVI. Oxalat ? O2-transhydrogenase (Oxalsäure-oxydase, Aerooxalo-dehydrase).- XVII. Lactat ? O2-transhydrogenasen.- XVIII. Ungesättigte Fettsäure ? O2-transhydrogenasen (Lipoxydase).- 37. Anaerobe Transelektronasen.- I. TPN • H2 ? Cytochrom c-transelektronasen (TPN-Cytochrom c-reductase).- II. DPN • H2? Cytochrom c-transelektronasen (DNP-Cytochrom c-reductase).- III. Diaphorasen.- IV. Cytochrome.- V. Nitrat-reductasen.- 38. Oxydasen (aerobe Transelektronasen).- I. Cytochrom-oxydasen.- II. Phenol-oxydasen (Tyrosinase).- III. Dioxyphenylalanin-oxydase (DOPA-Oxydase).- IV. Polyphenol-oxydase aus Bataten.- V. Urushiol-oxydasen (Polyphenol-oxydasen des „Laccase“-Typus).- VI. l-Ascorbinat-oxydasen.- 39. Peroxydasen und Katalasen.- I. Unspezifische Peroxydasen.- II. l-Tryptophan-peroxydasen, die l-Tryptophan-oxydase-systeme.- III. Katalasen.- 40. Noch nicht klassifizierbare Oxydoreductasen und Oxydoreductase-systeme.- I. p-Oxyphenylpyruvat-oxydase-systeme.- II. Homogentisinat-oxydase-systeme (Homogentisicase).- III. Fermentsysteme, welche gruppen-spezifisch die Einführung von Hydroxyl-gruppen in aromatische Kerne katalysieren.- IV. Fermentsysteme, welche die Aromatisierung hydroaromatischer Körper bewirken.- V. Oxydoreductasen und Oxydoreductase-systeme, welche am Stoffwechsel der Sterine und Steroid-hormone teilnehmen.- VI. Die Fermentsysteme der oxydativen Kohlehydrat-Vergärungen.- VII. Mikrobielle Oxydationen von Steroid-körpern.- VIII. l(+)-Mandelat-oxydase-system.- IX. Anthranilat-oxydase-systeme.- X. Benzoat-oxydase(-systeme).- XI. Brenzcatechin-oxydasen.- XII. Luciferase-systeme.- XIII. ?-Indolylacetat-oxydase-systeme.- XIV. Oxydative Fermente in der Verholzung.- 41. Ketosäure-decarboxylasen, verwandte Enzyme und Enzymsysteme.- I. Thiaminpyrophosphat (TPP, Cocarboxylase).- a) Chemische Konstitution.- b) Darstellung von TPP.- c) Analytische Bestimmung von TPP.- d) Biosynthese von TPP.- e) Der biologische Abbau von TPP.- f) Wirkungsweise des TPP.- g) Enzyme, die TPP als Coenzym enthalten.- II. Lipoinsäuren (Lipoic acids, Pyruvat-oxydase-faktor, „Protogen“).- III. Pyruvat-decarboxylasen (Carboxylase).- IV. Benzoylformiat-decarboxylase.- V. Oxalacetat-?-decarboxylasen.- VI. Oxalsuccinat-decarboxylasen.- VII. Acetoacetat-decarboxylasen.- VIII. ?-Acetyllactat-decarboxylasen.- IX. Malonat-decarboxylase-systeme.- X. Succinat-decarboxylase-systeme.- XI. ?-Keto-?-oxybutyrat-synthease (Formaldehyd-Pyruvat-carboligase).- XII. Decarboxylierende d-Isocitrat ? PN-transhydrogenasen (Isocitronensäure-dehydrase).- XIII. Decarboxylierende l-Malat ? PN-transhydrogenasen („malic enzymes“).- XIV. Decarboxylierende 6-Phosphogluconat ? TPN-transhydrogenasen (6-Phosphogluconsaure-dehydrase).- XV. Systeme der oxydativen Pyruvat-decarboxylierung (Pyruvat-dehydrase, Pyruvat-oxydase).- XVI. Decarboxylierende ?-Ketoglutarat ? DPN-transhydrogenase-systeme (?-Ketoglutarsäure-oxydase).- 42. Aminosäure-decarboxylasen.- I. Allgemeines.- a) Pyridoxalphosphat als Coenzym der Aminosäure-decarboxylasen.- b) Spezifität der Aminosäure-decarboxylasen.- c) Vorkommen der bakteriellen Aminosäure-decarboxylasen.- d) Biologische Bedeutung der Aminosäure-decarboxylasen.- e) Mechanismus der Decarboxylase-Wirkung.- f) Messung der Aktivität der Aminosäure-decarboxylasen.- g) Aminosäure-decarboxylasen als analytisches Hilfsmittel.- II. l-Histidin-decarboxylasen.- III. l-Lysin-decarboxylasen.- IV. l-Ornithin-decarboxylasen.- V. l-Arginin-decarboxylase.- VI. l-Glutaminat-decarboxylasen.- VII. ?-Oxyglutaminat-decarboxylasen.- VIII. l-Aspartat-?-decarboxylasen.- IX. l-Aspartat-?-decarboxylasen.- X. l-Tyrosin-decarboxylasen.- XI. l-3,4-Dioxyphenylalanin-decarboxylasen (DOPA-Decarboxylasen).- XII. l-Tryptophan-decarboxylasen.- XIII. 5-Oxytryptophan-decarboxylasen.- XIV. l-Cysteinat-decarboxylasen.- XV. Diaminopimelinat-decarboxylase.- XVI. l-Cysteinsulfinat-decarboxylasen.- XVII. Weitere Aminosäure-decarboxylasen.- 43. Triosephosphat-lyasen.- I. FDP-triosephosphat-lyasen (Aldolase, Zymohexase).- II. Fructose-i-phosphat-triosephosphat-lyasen (i-Phosphofructaldolase).- III. Ribose-5-phosphat-triosephosphat-lyasen.- IV. Desoxyribosephosphat-triosephosphat-lyasen.- V. Erytrulose-i-phosphat-synthease (Erythrulose-i-phosphat-triose-phosphat-lyase?).- 44. Hydratasen und Dehydratasen.- I. Fumarat-hydratasen (Fumavase).- II. Maleinat-hydratase (Malease).- III. Ungesättigte Acyl-CoA-hydratasen (Crotonase).- IV. Aconitat-hydratasen (Aconitase).- V. d-2-Phosphoglycerat-dehydratasen (Enolase).- VI. Serin-dehydratasen (Serin-deaminase).- VII. cis,cis-Muconat-hydratasen.- VIII. Carbonat-anhydratasen (Kohlensäure-anhydratase, „carbonic anhydrase“).- 45. Kohlenstoff-Stickstoff- und Kohlenstoff-Schwefel-lyasen und -syntheasen.- I. l-Aspartat-ammoniak-lyasen (Aspartase).- II. l-Histidin-?-ammoniak-lyasen (Histidin-?-deaminase).- III. l-Arginosuccinat-arginin-lyasen.- IV. Cystein-desulfhydrasen.- V. Homocystein-desulfhydrasen.- VI. Exocystin-desulfhydrasen.- VII. ?-Sulfinylpyruvat-desulfinase (Teilenzym des l-Cysteinsulfinat-de- sulfinase-systems).- VIII. Alliin-lyase (Alliinase).- IX. C-S-Syntheasen der Glyoxalase-systeme (Glyoxalase I).- 46. Hydrogenasen und Hydrogen-lyase-systeme.- I. Hydrogenasen.- II. Die Hydrogen-lyase-reaktion.- 47. Isomerasen und Racemasen.- I. Glucose-6-phosphat-isomerasen (Phosphohexose-isomerase, Oxoisomerase).- II. Galactose-i-phosphat-isomerase-systeme (Galactowaldenase).- III. Mannose-6-phosphat-isomerasen.- IV. Phosphopentose-isomerasen.- V. Phosphotriose-isomerasen.- VI. d-Arabinose-isomerase.- VII. d-Xylose-isomerasen.- VIII. d-Erythrose-isomerase.- IX. Glucose (1 ? 6)-phosphomutasen (Phosphoglucomutase).- X. Die „Phosphofructomutase“-reaktion.- XI. Ribose (1 ? 5)-phosphomutasen (Phosphoribomutase).- XII. Desoxyribose(1 ? 5)-phosphomutasen (Phosphodesoxyribomutase).- XIII. Glycerat(3 ? 2)-phosphomutasen (Phosphoglyceromulase).- XIV. 3-Phosphoglycerat(1 ? 2)-phosphomutasen (Diphosphoglyceromutase).- XV. Oxysäure-racemase.- XVI. Lactat-racemasen.- XVII. Alanin-racemasen.- XVIII. Glutaminat-racemase.- XIX. Mandelat-racemase.- XX. Glucopyranose-mutarotase.- 48. Das Zusammenwirken der Enzyme.- A. Allgemeines.- I. Die Analyse multipler Enzymsysteme.- II. Die verschiedenen Arten des Zusammenwirkens von Enzymen.- III. Faktoren, welche das Zusammenwirken von Enzymen regulieren.- B. Besprechung einzelner multipler Enzymsysteme.- I. Der anaerobe Abbau der Kohlehydrate.- a) Die Glykolyse.- b) Die alkoholische Gärung.- c) Anaerobe mikrobielle Gärungs-prozesse.- d) Die Hemmung des. anaeroben Kohlehydrat-abbaus durch Sauerstoff; der sog. Pasteur-Effekt.- II. Der oxydative Abbau der Kohlehydrate; der Citronensäure-zyklus.- III. Oxydativer Abbau und Biosynthese der Fettsäuren; der Fettsäure-zyklus.- IV. Enzyme in der pflanzlichen Photosynthese.- V. Die Assimilation molekularen Stickstoffs.- VI. Schlußbemerkung.- Autorenverzeichnis.