Das thiolspezifische Antioxidant-ähnliche Protein Tsa1p des humanpathogenen Hefepilzes Candida albicans ist ein differentiell lokalisiertes Protein, das sowohl an der Zellwand sowie im Cytosol und Nukleus der Zellen gefunden wird. Im Cytosol übernimmt das Protein u. a. die Funktion, Zellen vor oxidativem Stress zu schützen. Trotz der Zellwandlokalisation besitzt das Protein keine N-terminale Signalsequenz, die es ihm ermöglichen würde, in den klassischen ER/Golgi-vermittelten Sekretionsweg einzutreten. Die Arbeit befasste sich mit der Identifizierung des Transportmechanismus von Tsa1p an die Zelloberfläche. Es konnte gezeigt werden, dass Tsa1p durch einen nicht-klassischen, vom ER/Golgi-unabhängigen Transportweg an die Zelloberfläche gelangt. Durch Erzeugen verschiedener Punktmutationen in Tsa1p konnten wichtige Determinanten der Translokation des Proteins an die Zelloberfläche identifiziert werden. Es konnte gezeigt werden, dass Tsa1p eine wichtige Funktion an der Zellwand besitzt, welche mit der Wirt-Pathogen-Interaktion zusammenhängt.