Au moins vingt proteines humaines peuvent s'agreger anormalement pour former des depots pathologiques qui sont associes a plusieurs maladies degeneratives. Malgre les nombreuses etudes concernant l'agregation des amyloides et leurs toxicite, la base moleculaire de ce mecanisme reste inconnu. Pour clarifier ce mecanisme, nous avons analyse le processus d'agregation du lysozyme, comme modele de proteine amyloide, a pH 2 et a 57 C par differents techniques. D'autre part, une attention particuliere a ete concentree sur l'exploration de l'activite inhibitrice, de certains produits naturels, de la formation des fibrilles du lysozyme d' uf de poulet en utilisant la spectroscopie de fluorescence, la microscopie de force atomique, la spectroscopie infra rouge et la diffusion dynamique de la lumiere. Nous avons constate que la formation des fibrilles in vitro a ete inhiber par tous les produits de maniere dose dependante. De plus, ces molecules ont la capacite de desintegrer les fibrilles deja preformes. Base sur l'analyse de structure et de morphologie nous avons constate que ces produits inhibent l'agregation avec la meme efficacite mais ils remodelent differemment les oligomeres."