TFIIH est un facteur de transcription/reparation de l'ADN. Il est compose de 9 sous-unites et organise en deux sous complexes: le core-TFIIH et le CAK. Dans le cadre de cette these, nous avons mene une etude structure-fonction du core-TFIIH. Nous avons mis en place un protocole de purification base sur l'affinite au peptide Flag pour etudier l'architecture du core-TFIIH. Ce systeme a ete utilise pour montrer que p52 interagit directement avec XPB, conditionnant son ancrage au core-TFIIH, et regulant ainsi son role dans la transcription et dans la reparation d'ADN. L'etude de la sous-unite p62 a montre une organisation en 3 domaines dont deux ont ete caracterises par proteolyse menagee et spectrometrie de masse. La Structure du domaine N-terminal, resolue par RMN, a revelee un repliement de type PTB/PH dont le role dans la reparation par excision resynthese de nucleotides et dans une interaction specifique avec l'endonuclease XPG a ete assigne. Le domaine median contient un motif conserve de type FWxx . Par ailleurs, des cristaux de p34/p44 ont ete obtenus et une etude en solution et en microscopie electronique a permit de montrer que TFIIE est un dimer."