Les systemes de defenses employes par les microorganismes face a un stress oxydant reposent essentiellement sur l'expression d'enzymes capables de degrader les especes reactives de l'oxygene comme le peroxyde d'hydrogene, le radical anion superoxyde et le radical hydroxyle. Les travaux presentes dans ce manuscrit rapportent les etudes structurales menees sur la proteine PerR par cristallographie aux rayons X et par spectroscopie d'absorption des rayons X. Les differentes structures resolues au cours de ce travail (l'apoproteine, les formes active et inactive de la proteine) permettent de mieux comprendre le mecanisme de regulation des genes par la proteine PerR. Le mecanisme d'activation de PerR fait intervenir un residu histidine qui est oxyde en 2-oxo-histidine. Cette oxydation est catalysee par le metal de regulation (Fe2+). Les quatre cysteines de la proteine coordinent l'ion zinc et ne participent pas a la detection du peroxyde. La structure de la forme oxydee de la proteine est egalement presentee: cette structure met en evidence, pour la premiere fois dans la PDB, une 2-oxo-histidine dans une structure cristallographique."